Los científicos lo habían intentado todo para entender la arquitectura de esta puerta química del virus: microscopía crioelectrónica, criotomografía, espectroscopía de resonancia magnética nuclear y cristalografía de rayos X, entre otras técnicas de laboratorio. Sólo el año pasado, cuando se puso en funcionamiento Blue Waters que tiene el poder de 150.000 computadores portátiles, fue posible "hackear" esta información química y entender cómo están organizados los 64 millones de átomos de la cápside.
"Esta es una gran estructura, una de las estructuras más grandes jamás resueltas -explicó Klaus Schulten, profesor de física en la Universidad de Illinois, Estados Unidos y quien lideró el grupo de investigación-. Era claro que este trabajo requeriría una gigantesca capacidad de simulación computacional".
Los estudios revelaron que la cápside del VIH contiene 216 proteínas hexagonales y 12 proteínas pentagonales, organizadas en la misma forma que lo habían indicado los experimentos previos. Todas las proteínas son exactamente iguales, pero los ángulos en que unas encajan en otras varían a lo largo de la estructura. "Ese era el verdadero misterio: entender cómo una misma proteína era capaz de formar algo tan variado como esta estructura", dijo Schulten. Ahora que se entiende mejor la flexibilidad con la que funciona esta puerta de entrada y salida del material genético del virus, los investigadores creen que se podrían diseñar medicamentos más efectivos para destruirlo. "El cápside tiene que permanecer intacto para proteger el genoma del VIH y llegar a una célula humana. Pero una vez adentro, debe separarse para liberar su contenido de manera que el virus pueda duplicarse. Desarrollar un fármaco que ocasione una disfunción en el cápside para evitar su ensamblaje y desarmado podría detener la reproducción del virus", dijo Peijun Zhang.
